novembre 27, 2021

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Les prions peuvent diriger les messages d’ARN

Les scientifiques de l’Université Rice ont découvert que la structure ordonnée des grappes d’ARNm/prion fournit une nouvelle voie pour réguler l’activité de traduction. De plus, la protéine CPEB se lie à l’extrémité 3′ (également appelée 3 Prime) de l’ARNm cible à l’aide d’un domaine de liaison à l’ARN (RBD). L’agrégat de prions forme une chaîne d’assemblage de traduction dans laquelle les ribosomes sont efficacement recyclés. Une fois la traduction terminée, les ribosomes sont libérés de l’extrémité 3′ de l’ARNm et diffusent vers l’extérieur pour être à nouveau recrutés à travers les extrémités 5′ de la couche externe d’assemblage. En bas, la structure des agrégats d’ARNm et de Rim4 affiche une polarité opposée et supprime la traduction. Rim4 RBD se lie à l’extrémité 5′ des ARNm cibles. Crédit : Xinyu Ju/Université du riz

Les prions subissent souvent un stress faible, mais ils peuvent être la clé du contrôle de la synthèse des protéines dans les cellules.


Les prions, qui sont des protéines qui peuvent se désassembler et s’assembler, ont été impliqués dans de nombreuses maladies neurodégénératives. Cependant, certains prions participent à Stocker des souvenirs à long terme. De nouveaux modèles de scientifiques de l’Université Rice décrivent comment ils peuvent réguler la traduction des messages d’ARN en de nouvelles protéines grâce à une conformation ordonnée protéine Usines de synthèse.

Une étude menée par le physicien théoricien Peter Wolins et l’étudiant diplômé Shinyu Guo, avec l’aide de l’ancien élève de Rice Nicholas Schaeffer, suggère que deux prions sous une forme agrégée ou condensée peuvent activer ou inhiber la traduction des protéines d’actine, selon la direction dans laquelle ils se lient. ARNm.

L’étude apparaît dans Actes de l’Académie nationale des sciences.

Le laboratoire a modélisé des « chaînes d’assemblage de protéines » centrées sur le CPEB et le Rim4, deux exemples de 240 Brion– Les gènes codés également connus pour lier l’ARN dans les cellules eucaryotes.

CPEB et Rim4 représentent une sorte de yin et de yang en matière de traduction car ils sont directement opposés dans la façon dont ils se lient à l’ARNm. Et leur orientation affecte comment – et si – les ribosomes peuvent être recyclés dans le processus Synthèse des protéines Lorsque l’ARN est assemblé sur un prion.

Comment CPEB contrôle la traduction des messages ARN a été un mystère. Il était connu pour supprimer la traduction lorsqu’il s’agissait d’un monomère, mais une fois synthétisé, il active la traduction. Gu a ensuite expliqué comment cela pouvait se produire, ce qui était plus compliqué que prévu.

« Le CPEB contrôle lui-même la traduction de manière bidirectionnelle », a déclaré Joe. « S’il s’agit d’un prion, il améliorera la traduction, et s’il s’agit d’une condensation moins régulée, il supprimera la traduction. Notre modèle suggère une hypothèse physique sur la façon dont cela pourrait se produire. »

En bref, les protéines CPEB s’assemblent en prions qui se lient à l’extrémité 3′ (également appelée 3 Prime) de l’ARNm. Les ribosomes, les machines moléculaires qui décodent l’ARN pour assembler les protéines, trouvent facilement l’autre extrémité (le « codon de départ ») et se dirigent ensuite vers le « codon d’arrêt » lié au prion. Une fois que les ribosomes atteignent cette extrémité 3′, ils sont libérés et le cycle recommence à l’extrémité externe 5′.

« Prion fait une chaîne de montage très efficace », a déclaré Woolins.

D’autre part, Rim4 prend la direction opposée, car il se lie à – et donc cache – la 5ème borne de l’ARNm. Il est maintenant plus difficile pour les ribosomes flottants de trouver le codon de départ, supprimant efficacement la traduction et rendant le prion Rim4 moins efficace.

Fait intéressant, le CPEB sous sa forme de monomère avant l’assemblage ou lorsqu’il fait partie du répresseur (également connu sous le nom d’« organite sans membrane ») peut diriger la traduction de l’ARNm exactement dans le sens inverse.

« La plupart des gens pensent que les condensateurs ARN protéiques ne sont pas polarisés; ils pensent que c’est une sorte d’assemblage aléatoire de choses collées ensemble », a déclaré Woolins. « Mais notre modèle suggère qu’il peut encore y avoir une sorte d’effet vectoriel dans les condensateurs, s’ils ont une structure localement polarisée. Ainsi, la compréhension de la structure interne des organites sans membrane devient une question importante. »

Woolins et son groupe du Rice Center for Theoretical Biophysics (CTBP) ont déjà démontré qu’il y a relation symbiotique Entre les prions de CPEB et l’actine, qui est la pierre angulaire du cytosquelette qui donne aux cellules leur forme générale et constitue l’épine dorsale des dendrites épineuses des neurones. Ils ont émis l’hypothèse que les filaments d’actine tirent sur les fibres de CPEB et, ce faisant, « verrouillent » les mémoires en marquant des dendrites spécifiques.

Le nouveau travail suggère que la nature «guidée» de l’ARNm Traduire La polarité spécifique des assemblages CPEB pourrait expliquer comment ces assemblages exercent une fonction régulatrice essentielle sur la synthèse de l’actine et d’autres protéines synaptiques. Le mécanisme peut également être utilisé par d’autres systèmes biologiques.

Les détails révélés dans l’étude ne sont qu’une très petite partie du mécanisme de formation de la mémoire, a déclaré Woolins, sachant qu’il y a beaucoup à apprendre.

« La mémoire est un problème très vaste, et sa solution ultime remplira de nombreux tableaux noirs », a-t-il déclaré. « Jusqu’à présent, nous n’avons rempli qu’un petit coin d’un tableau et un autre petit coin là-bas. La découverte de ces processus complexes inspire notre travail dans de nombreux domaines de la biophysique théorique. »


Les protéines « caméléons » colorent la mémoire à long terme


Plus d’information:
Le référencement directionnel en tant que mécanisme de contrôle de la translation par des prions et des répresseurs fonctionnels, Actes de l’Académie nationale des sciences (2021). DOI : 10.1073/pnas.2115904118.

Introduction de
Université du riz

la citation: Les prions peuvent diriger les messages ARN (2021, 15 novembre) Récupéré le 15 novembre 2021 sur https://phys.org/news/2021-11-prions-channel-rna-messages.html

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