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Ce poisson peut voir avec sa peau

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Ce poisson peut voir avec sa peau

Les chercheurs ont découvert que les porcs possèdent dans leur peau une protéine unique, sensible à la lumière, qui leur permet de changer de couleur. L’étude indique que ces poissons peuvent surveiller les changements de couleur de leur peau, ce qui pourrait leur permettre de s’adapter plus efficacement à leur environnement.

Les chercheurs pensent désormais savoir pourquoi.

Il y a plusieurs années, lors d’un voyage de chasse dans les Keys de Floride, la biologiste Lori Schweckert s’est retrouvée confrontée à des changements inhabituellement rapides. Elle attrape un poisson corail au museau pointu appelé cochon et le pose sur le pont de son bateau. Cependant, lorsque j’ai décidé plus tard de l’emmener dans la glacière, j’ai remarqué un phénomène étrange : sa peau avait pris la même couleur et le même motif que le pont du bateau.

Le cochon est un poisson commun dans l’océan Atlantique occidental, de la Caroline du Nord au Brésil, et est connu pour sa peau décolorée. le classer Il peut passer du blanc au brun tacheté en passant par le brun rougeâtre en quelques millisecondes pour se fondre dans le corail, le sable ou les rochers.

Cependant, Schweckert a été surpris car ce poisson-cochon a continué à se camoufler même s’il n’était plus en vie. Cela l’a amenée à se demander : le poisson-cochon peut-il détecter la lumière en utilisant uniquement sa peau, indépendamment de ses yeux et de son cerveau ?

« Cela m’a ouvert tout un champ », a déclaré Schweckert.

Dans les années qui ont suivi, Schweckert a commencé des recherches sur la physiologie de la « vision cutanée » en tant que chercheur postdoctoral à l’Université Duke et à l’Université internationale de Floride. En 2018, Sonky Johnson, biologiste à Schweckert et Duke, a publié un article Stade Les porcs semblent porter un gène pour une protéine sensible à la lumière appelée opsine qui est activée dans leur peau et ce gène diffère des gènes d’opsine trouvés dans leurs yeux.

Poisson cochon changeant de couleur

Un poisson de récif au museau pointu appelé poisson-cochon peut passer du blanc au brun marbré en passant par le rougeâtre en fonction de son environnement. Crédit : Photos fournies par Dean Kimberly et Laurie Schweckert

D’autres animaux aux couleurs changeantes, des poulpes aux geckos, produisent également des opsines sensibles à la lumière dans leur peau. Mais on ne sait pas exactement comment ils l’utilisent pour changer de couleur.

« Quand nous l’avons trouvé dans le poisson-cochon, j’ai regardé Sonky et j’ai demandé : ‘Pourquoi y a-t-il un photodétecteur dans la peau ?' » a déclaré Schweckert, maintenant professeur adjoint à l’Université de Caroline du Nord à Wilmington.

Une hypothèse est que la peau sensible à la lumière aide les animaux à assimiler leur environnement. Mais les nouvelles découvertes suggèrent une autre possibilité, « qu’ils pourraient l’utiliser pour se voir », a déclaré Schweckert. Dans une étude récemment publiée dans la revue Communications naturellesSchweckert, Johnson et leurs collègues se sont associés pour examiner de plus près la peau du porc.

Les chercheurs ont prélevé des morceaux de peau sur différentes parties du corps du poisson et les ont photographiés au microscope.

De près, la peau de porc ressemble à une peinture pointilliste. Chaque point de couleur est une cellule spécialisée appelée chromatophore qui contient des granules de pigment pouvant être rouges, jaunes ou noirs. C’est le mouvement de ces granules pigmentaires qui change la couleur de la peau. À mesure que les granules se propagent dans la cellule, la couleur apparaît plus foncée. Lorsqu’elles se regroupent dans un petit endroit difficile à voir, la cellule devient plus transparente.

Ensuite, les chercheurs ont utilisé une technique appelée immunomarquage pour localiser les protéines opsine dans la peau. Ils ont découvert que chez le porc, les opsines ne sont pas produites dans les chromatophores décolorés. Au lieu de cela, les opsines résident dans d’autres cellules juste en dessous d’elles.

Les images au microscope électronique à transmission ont révélé un type de cellule jusqu’alors inconnu, juste en dessous des chromatophores, qui était rempli de protéine opsine. Cela signifie que la lumière frappant la peau doit d’abord traverser les chromatophores remplis de pigments avant d’atteindre la couche photosensible, a expliqué Schweckert.

Gros plan de peau de porc

Vue au microscope, la peau d’un poisson-cochon ressemble à du pointillisme. Chaque point de couleur est une cellule spécialisée contenant des granules pigmentaires qui peuvent être rouges, jaunes ou noires. Les granules de pigment peuvent être étalés ou s’agglutiner étroitement dans la cellule, rendant la couleur plus foncée ou plus transparente. Crédit : Laurie Schweckert, Université de Caroline du Nord à Wilmington

Les chercheurs estiment que les molécules d’opsine présentes dans la peau du porc sont les plus sensibles à la lumière bleue. Il se trouve que c’est la longueur d’onde de la lumière que les granules pigmentaires des chromatophores des poissons absorbent le mieux. Les résultats indiquent que les opsines photosensibles chez les poissons agissent un peu comme un film polaroïd interne, capturant les changements de lumière capables de filtrer à travers les cellules remplies de pigments au-dessus de l’endroit où les granules de pigment s’agrègent ou se diffusent.

« Les animaux peuvent prendre une photo de l’intérieur de leur peau », a déclaré Johnson. « D’une certaine manière, ils peuvent dire à l’animal à quoi ressemble sa peau, car ils ne peuvent pas se pencher pour le regarder. »

« Pour être clair, nous ne disons pas que la peau de porc fonctionne comme un œil », a ajouté Schweckert. Les yeux font plus que détecter la lumière, ils créent des images. « Nous n’avons aucune preuve suggérant que c’est ce qui se passe dans leur peau », a déclaré Schweckert.

Il s’agit plutôt d’un mécanisme de rétroaction sensorielle qui permet au poisson-cochon de surveiller sa peau à mesure qu’elle change de couleur et de l’ajuster pour qu’elle corresponde à ce qu’il voit avec ses yeux.

« On dirait qu’ils regardent leur couleur changer », a déclaré Schweckert.

Les chercheurs affirment que ces travaux sont importants car ils pourraient ouvrir la voie à de nouvelles technologies de retour sensoriel pour des dispositifs tels que des membres robotiques et des voitures autonomes qui doivent ajuster leurs propres performances sans s’appuyer uniquement sur la vue ou sur l’image d’une caméra.

« La rétroaction sensorielle est l’une des astuces que la technologie essaie encore de comprendre », a déclaré Johnson. « Cette étude est une dissection fine d’un nouveau système de rétroaction sensorielle. »

« Si vous n’avez pas de miroir et que vous ne pouvez pas plier le cou, comment savoir si vous êtes correctement habillé ? » Schweikert a déclaré. « Pour nous, cela n’a peut-être pas d’importance », a-t-elle ajouté. Mais pour les créatures qui utilisent leurs capacités de changement de couleur pour se cacher des prédateurs, avertir leurs rivaux ou attirer des partenaires, « cela pourrait être une question de vie ou de mort ».

Référence : « Filtrage dynamique de la lumière sur les opsines cutanées en tant que système de rétroaction sensorielle dans le changement de couleur du poisson » par Laurian E. Schweckert, Laura E. Page, Lydia F. Naughton, Jacob R. Bolin, Benjamin R. Wheeler, Michael S. Grace Heather D. Bracken-Grissom et Sonky Johnson, 22 août 2023, disponible ici. Communications naturelles.
est ce que je: 10.1038/s41467-023-40166-4

L’étude a été co-écrite par des chercheurs du Florida Institute of Technology, de la Florida International University et de l’Air Force Research Laboratory. Le soutien financier est venu de l’Université Duke, de l’Université internationale de Floride, du Marine Biological Laboratory et de la National Science Foundation.

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Mécanisme de la méthyltransférase médiée par METTL8 | Alerte Yorick !

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Mécanisme de modification et spécificité du substrat de METTL8

Image : L’extension N de METTL8-Iso1 est critique pour la biogenèse de m3C32 tandis que METTL8-Iso4 est inactif dans l’activité de modification de m3C32 en raison de l’absence de l’extension N. METTL8-Iso1 a montré une spécificité de substrat d’ARNt pratique pour la modification de plusieurs cytoplasmiques ou même l’ARNt bactérien.
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Crédit : © Presse scientifique chinoise

Cette étude a été dirigée par le Pr. Xiaolong Zhu et En-Due Wang (Centre d’excellence CAS en science cellulaire moléculaire, Institut de biochimie et de biologie cellulaire de Shanghai, Académie chinoise des sciences).

L’ARNT (ARNt) est une molécule adaptatrice clé dans la traduction de l’ARNm. Il existe un grand nombre de modifications post-transcriptionnelles de l’ARNt, qui régulent la vitesse et la précision de la synthèse des protéines. 3-méthylcytosine (m3c) La modification est largement présente en position 32 (m3C32) des boucles anticodon de nombreux ARN cytoplasmiques et mitochondriaux chez les eucaryotes.

Une étude précédente menée par le même laboratoire a révélé que M3La modification C32 des ARNt cytoplasmiques humains est médiée par METTL2A/2B et METTL6, tandis que la modification C32 des ARNt dans les mitochondries humaines est médiée.Ème (HmtrnnaÈme) et ARNtSecrète(UCN) (HMTRNASecrète(UCN)) est stimulé par METTL8 ; Humains Métal8 Il génère deux isoformes de la protéine de longueurs différentes par épissage alternatif de l’ARNm. La forme longue, METTL8-Iso1, a été ciblée dans les mitochondries pour la stimulation cellulaire.3Modification C32 de l’hématronÈme Et il nous a murmuréSecrète(UCN); Tandis que la forme courte, METTL8-Iso4, est située dans le noyau avec une fonction inconnue. La seule différence entre les deux isoformes est le peptide d’extension N-terminal de 28 acides aminés dans METTL8-Iso1. Si METTL8-Iso4 contient m3Activité de la C32 méthyltransférase et rôle de l’extension N-terminale de METTL8-Iso1 dans l’ARNt m mitochondrial3Modification C32 inconnue. On ne sait pas non plus si elle est cytoplasmique ou mitochondriale.3Les enzymes de modification C32 peuvent reconnaître les ARNt de différents compartiments cellulaires. De plus, puisque la plupart des ARNmt m3Nécessite des modifications C32 n6– Modification threonylcarbamoyl adénosine en position 37 (R6A37) Dans la boucle anticodon, préparer au préalable des molécules d’ARNt contenant uniquement m3La modification C32 n’a pas été entièrement réalisée.

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Pour répondre à ces questions, les chercheurs ont confirmé la conservation de l’extension N-terminale (N-extension) de METTL8-Iso1 grâce à un alignement de séquences multiples. dans le laboratoire La détermination de l’activité enzymatique a révélé que METTL8-Iso4 ne contient pas de m3Activité de modification C32. Ils ont également démontré que l’extension N de METTL8-Iso1 servait d’élément clé de liaison à l’ARNt dans le processus catalytique. Deux résidus d’acides aminés complètement conservés ont été identifiés dans toutes les protéines METTL2A/2B/8. METTL8-Iso1 a pu jouer le rôle de médiateur m3Modification C32 du cytoplasme et bactérie coli Les ARNt, qui ne dépendaient pas de t6A37. Cependant, le cytoplasme de M3Les enzymes de modification C32 METTL2A et METTL6 n’ont pas pu catalyser m3Modification C32 de l’ARNt mitochondrial, suggérant que METTL8-Iso1 a une spécificité de substrat plus relâchée. ils3La modification C32 n’a pas affecté t6Niveaux de modification A37 et d’aminoacylation de l’ARNhtÈme. Enfin, ils ont également révélé que METTL8-Iso1 interagissait respectivement avec la séryl-ARNt synthétase mitochondriale (SARS2) et la thréonyl-ARNt synthétase mitochondriale (TARS2), et améliorait de manière significative l’activité d’aminoacylation de SARS2 et TARS2.

En résumé, ce travail révèle le mécanisme moléculaire de l’ARNt mitochondrial m3Biogenèse C32 médiée par METTL8, qui repose sur une extension N-terminale spécifique comme motif majeur de liaison à l’ARN. METTL8 avait une large gamme de Hétérogène Substrats d’ARNt, qui ont servi de base à la préparation d’ARNt contenant uniquement de l’AM3C anion. Ce travail fournit une compréhension globale de la conservation et de la différence entre les ARNt m cytoplasmiques et mitochondriaux.3Modifier c.

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